Profile (CV) of the research teaching staff

Journal articles

• Limbocker, R.; Cremades, N.; Cascella, R.; Tessier, P. M.; Vendruscolo, M.; Chiti, F. Characterization of pairs of toxic and nontoxic misfolded protein oligomers elucidates the structural determinants of oligomer toxicity in protein misfolding diseases. ACCOUNTS OF CHEMICAL RESEARCH. 2023. DOI: 10.1021/acs.accounts.3c00045
  
  
• Cascella, R. ; Bigi, A. ; Cremades, N. ; Cecchi, C. Effects of oligomer toxicity, fibril toxicity and fibril spreading in synucleinopathies; 35244787. CELLULAR AND MOLECULAR LIFE SCIENCES. 2022. DOI: 10.1007/s00018-022-04166-9
  
  
• Xu, Catherine K.; Castellana-Cruz, Marta; Chen, Serene W.; Du, Zhen; Meisl, Georg; Levin, Aviad; Mannini, Benedetta; Itzhaki, Laura; Knowles, Tuomas P. J.; Dobson, Christopher; Cremades, Nunilo; Kumita, Janet R. The Pathological G51D Mutation in Alpha-Synuclein Oligomers Confers Distinct Structural Attributes and Cellular Toxicity. MOLECULES. 2022. DOI: 10.3390/molecules27041293
  
  
• Polanco, David; Carrancho, Alejandra; Gracia, Pablo; Cremades, Nunilo. Characterisation of Amyloid Aggregation and Inhibition by Diffusion-Based Single-Molecule Fluorescence Techniques. BIOPHYSICA. 2022. DOI: 10.3390/biophysica2040043
  
  
• Gracia, Pablo; Polanco, David; Tarancón-Díez, Jorge; Serra, Ilenia; Bracci, Maruan; Oroz, Javier; Laurents, Douglas V.; García-Rubio, Inés; Cremades, Nunilo. Molecular mechanism for the synchronized electrostatic coacervation and co-aggregation of a-synuclein and tau. NATURE COMMUNICATIONS. 2022. DOI: 10.1038/s41467-022-32350-9
  
  
• Cascella, R.; Chen, S.W.; Bigi, A.; Camino, J.D.; Xu, C.K.; Dobson, C.M.; Chiti, F.; Cremades, N.; Cecchi, C. The release of toxic oligomers from a-synuclein fibrils induces dysfunction in neuronal cells. NATURE COMMUNICATIONS. 2021. DOI: 10.1038/s41467-021-21937-3
  
  
• Santos, J.; Gracia, P.; Navarro, S.; Peña-Díaz, S.; Pujols, J.; Cremades, N.; Pallarès, I.; Ventura, S. a-Helical peptidic scaffolds to target a-synuclein toxic species with nanomolar affinity. NATURE COMMUNICATIONS. 2021. DOI: 10.1038/s41467-021-24039-2
  
  
• Camino, J.D.; Gracia, P.; Cremades, N. The role of water in the primary nucleation of protein amyloid aggregation. BIOPHYSICAL CHEMISTRY. 2021. DOI: 10.1016/j.bpc.2020.106520
  
  
• Franco, A; Gracia, P; Colom, A; Camino, Jd; Fernandez-Higuero, Ja; Orozco, N; Dulebo, A; Saiz, L; Cremades, N; Vilar, Jmg; Prado, A; Muga, A. All-or-none amyloid disassembly via chaperone-triggered fibril unzipping favors clearance of alpha-synuclein toxic species. PROCEEDINGS OF THE NATIONAL ACADEMY OF SCIENCES OF THE UNITED STATES OF AMERICA. 2021. DOI: 10.1073/pnas.2105548118
  
  
• Gracia, P.; Camino, J.D.; Volpicelli-Daley, L.; Cremades, N. Multiplicity of a-synuclein aggregated species and their possible roles in disease. INTERNATIONAL JOURNAL OF MOLECULAR SCIENCES. 2020. DOI: 10.3390/ijms21218043
  
  
• Camino, J.D.; Gracia, P.; Chen, S.W.; Sot, J.; de la Arada, I.; Sebastián, V.; Arrondo, J.L.R.; Goñi, F.M.; Dobson, C.M.; Cremades, N. The extent of protein hydration dictates the preference for heterogeneous or homogeneous nucleation generating either parallel or antiparallel ß-sheet a-synuclein aggregates. CHEMICAL SCIENCE. 2020. DOI: 10.1039/d0sc05297c
  
  
• Limbocker, R.; Mannini, B.; Ruggeri, F.S.; Cascella, R.; Xu, C.K.; Perni, M.; Chia, S.; Chen, S.W.; Habchi, J.; Bigi, A.; Kreiser, R.P.; Wright, A.K.; Albright, J.A.; Kartanas, T.; Kumita, J.R.; Cremades, N.; Zasloff, M.; Cecchi, C.; Knowles, T.P.J.; Chiti, F.; Vendruscolo, M.; Dobson, C.M. Trodusquemine displaces protein misfolded oligomers from cell membranes and abrogates their cytotoxicity through a generic mechanism. COMMUNICATIONS BIOLOGY. 2020. DOI: 10.1038/s42003-020-01140-8
  
  
• Froula, J.M.;Castellana-Cruz, M.;Anabtawi, N.M.;Camino, J.D.;Chen, S.W.;Thrasher, D.R.;Freire, J.;Yazdi, A.A.;Fleming, S.;Dobson, C.M.;Kumita, J.R.;Cremades, N.;Volpicelli-Daley, L.A. Defining alpha-synuclein species responsible for Parkinson's disease phenotypes in mice. JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY. 2019. DOI: 10.1074/jbc.RA119.007743
  
  
• Tóth, Gergely; Neumann, Thomas; Berthet, Amandine; Masliah, Eliezer; Spencer, Brian; Tao, Jiahui; Jobling, Michael F.; Gardai, Shyra J.; Bertoncini, Carlos W.; Cremades, Nunilo; Bova, Michael; Ballaron, Stephen; Chen, Xiao-Hua; Mao, Wenxian; Nguyen, Phuong; Tabios, Mariano C.; Tambe, Mitali A.; Rochet, Jean-Christophe; Junker, Hans-Dieter; Schwizer, Daniel; Sekul, Renate; Ott, Inge; Anderson, John P.; Szoke, Balazs; Hoffman, Wherly; Christodoulou, John; Yednock, Ted; Agard, David A.; Schenk, Dale; Mcconlogue, Lisa. Novel Small Molecules Targeting the Intrinsically Disordered Structural Ensemble of a-Synuclein Protect Against Diverse a-Synuclein Mediated Dysfunctions. SCIENTIFIC REPORTS (NATURE PUBLISHING GROUP). 2019. DOI: 10.1038/s41598-019-52598-4
  
  
• Polinski, N.K.; Volpicelli-Daley, L.A.; Sortwell, C.E.; Luk, K.C.; Cremades, N.; Gottler, L.M.; Froula, J.; Duffy, M.F.; Lee, V.M.Y.; Martinez, T.N.; Dave, K.D. Best Practices for Generating and Using Alpha-Synuclein Pre-Formed Fibrils to Model Parkinson's Disease in Rodents. JOURNAL OF PARKINSON'S DISEASE. 2018. DOI: 10.3233/JPD-171248
  
  
• Chen, S.W.; Cremades, N. Preparation of a-synuclein amyloid assemblies for toxicity experiments. METHODS IN MOLECULAR BIOLOGY. 2018. DOI: 10.1007/978-1-4939-7816-8_4
  
  
• Cremades, N.; Dobson, C.M. The contribution of biophysical and structural studies of protein self-assembly to the design of therapeutic strategies for amyloid diseases. NEUROBIOLOGY OF DISEASE. 2018. DOI: 10.1016/j.nbd.2017.07.009
  
  
• Perni, M.; Flagmeier, P.; Limbocker, R.; Cascella, R.; Aprile, F.A.; Galvagnion, C.; Heller, G.T.; Meisl, G.; Chen, S.W.; Kumita, J.R.; Challa, P.K.; Kirkegaard, J.B.; Cohen, S.I.A.; Mannini, B.; Barbut, D.; Nollen, E.A.A.; Cecchi, C.; Cremades, N.; Knowles, T.P.J.; Chiti, F.; Zasloff, M.; Vendruscolo, M.; Dobson, C.M. Multistep Inhibition of a-Synuclein Aggregation and Toxicity in Vitro and in Vivo by Trodusquemine. ACS CHEMICAL BIOLOGY. 2018. DOI: 10.1021/acschembio.8b00466
  
  
• Fusco, G.; Chen, S.W.; Williamson, P.T.F.; Cascella, R.; Perni, M.; Jarvis, J.A.; Cecchi, C.; Vendruscolo, M.; Chiti, F.; Cremades, N.; Ying, L.; Dobson, C.M.; de Simone, A. Structural basis of membrane disruption and cellular toxicity by a-synuclein oligomers. SCIENCE. 2017. DOI: 10.1126/science.aan6160
  
  
• Cremades, N.; Chen, S. W.; Dobson, C. M. Structural Characteristics of a-Synuclein Oligomers. INTERNATIONAL REVIEW OF CELL AND MOLECULAR BIOLOGY. 2017. DOI: 10.1016/bs.ircmb.2016.08.010
  
  
• Aprile, F. A.; Arosio, P.; Fusco, G.; Chen, S. W.; Kumita, J. R.; Dhulesia, A.; Tortora, P.; Knowles, T. P. J.; Vendruscolo, M.; Dobson, C. M.; Cremades, N. Inhibition of a-Synuclein Fibril Elongation by Hsp70 Is Governed by a Kinetic Binding Competition between a-Synuclein Species. BIOCHEMISTRY. 2017. DOI: 10.1021/acs.biochem.6b01178
  
  
• Perni, M.; Galvagnion, C.; Maltsev, A.; Meisl, G.; Müller, M.B.D.; Challa, P.K.; Kirkegaard, J.B.; Flagmeier, P.; Cohen, S.I.A.; Cascella, R.; Chen, S.W.; Limboker, R.; Sormanni, P.; Heller, G.T.; Aprile, F.A.; Cremades, N.; Cecchi, C.; Chiti, F.; Nollen, E.A.A.; Knowles, T.P.J.; Vendruscolo, M.; Bax, A.; Zasloff, M.; Dobson, C.M. A natural product inhibits the initiation of a-synuclein aggregation & suppresses its toxicity. PROCEEDINGS OF THE NATIONAL ACADEMY OF SCIENCES OF THE UNITED STATES OF AMERICA. 2017. DOI: 10.1073/pnas.1610586114
  
  
• Deas, E.; Cremades, N.; Angelova, P.R.; Ludtmann, M.; Yao, Z.; Chen, S.W.; Horrocks, M.H.; Banushi, B.; Little, D.; Devine, M.; Gissen, P.; Klenerman, D.; Dobson, C.M.; Wood, N.W.; Gandhi, S.; Abramov, A.Y. Alpha-synuclein oligomers interact with metal ions to induce oxidative stress and neuronal death in Parkinson's disease. ANTIOXIDANTS & REDOX SIGNALING. 2016. DOI: 10.1089/ars.2015.6343
  
  
• Iljina, M.; Garcia, G.A.; Horrocks, M.H.; Tosatto, L.; Choi, M.L.; Ganzinger, K.A.; Abramov, A.Y.; Gandhi, S.; Wood, N.W.; Cremades, N.; Dobson, C.M.; Knowles, T.P.J.; Klenerman, D. Kinetic model of the aggregation of alpha-synuclein provides insights into prion-like spreading. PROCEEDINGS OF THE NATIONAL ACADEMY OF SCIENCES OF THE UNITED STATES OF AMERICA. 2016. DOI: 10.1073/pnas.1524128113
  
  
• Pedersen, J.T.; Chen, S.W.; Borg, C.B.; Ness, S.; Bahl, J.M.; Heegaard, N.H.H.; Dobson, C.M.; Hemmingsen, L.; Cremades, N.; Teilum, K. Amyloid-ß and a-Synuclein Decrease the Level of Metal-Catalyzed Reactive Oxygen Species by Radical Scavenging and Redox Silencing. JOURNAL OF THE AMERICAN CHEMICAL SOCIETY. 2016. DOI: 10.1021/jacs.5b13577
  
  
• Angelova, P.R.; Ludtmann, M.H.R.; Horrocks, M.H.; Negoda, A.; Cremades, N.; Klenerman, D.; Dobson, C.M.; Wood, N.W.; Pavlov, E.V.; Gandhi, S.; Abramov, A.Y. Ca2+ is a key factor in a-synuclein-induced neurotoxicity. JOURNAL OF CELL SCIENCE. 2016. DOI: 10.1242/jcs.180737
  
  
• Horrocks, M.H.; Lee, S.F.; Gandhi, S.; Magdalinou, N.K.; Chen, S.W.; Devine, M.J.; Tosatto, L.; Kjaergaard, M.; Beckwith, J.S.; Zetterberg, H.; Iljina, M.; Cremades, N.; Dobson, C.M.; Wood, N.W.; Klenerman, D. Single-molecule imaging of individual amyloid protein aggregates in human biofluids. ACS CHEMICAL NEUROSCIENCE. 2016. DOI: 10.1021/acschemneuro.5b00324
  
  
• Nimmervoll B; Chtcheglova La; Juhasz K; Cremades Casasin, Nunilo; Aprile Fa; Sonnleitner A; Hinterdorfer P; Vigh L; Preiner J; Balogi Z. Cell surface localised Hsp70 is a cancer specific regulator of clathrin-independent endocytosis. FEBS LETTERS. 2015. DOI: 10.1016/j.febslet.2015.07.037
  
  
• Tosatto, L.; Horrocks, M.H.; Dear, A.J.; Knowles, T.P.J.; Dalla Serra, M.; Cremades, N.; Dobson, C.M.; Klenerman, D. Single-molecule FRET studies on alpha-synuclein oligomerization of Parkinson's disease genetically related mutants. SCIENTIFIC REPORTS (NATURE PUBLISHING GROUP). 2015. DOI: 10.1038/srep16696
  
  
• Chen, S. W.;Drakulic, S.;Deas, E.;Ouberai, M.;Aprile, F. A.;Arranz, R.;Ness, S.;Roodveldt, C.;Guilliams, T.;De-Genst, E.;Klenerman, D.;Wood, N. W.;Knowles, T. P. J.;Alfonso, C.;Rivas, G.;Abramov, A. Y.;Valpuesta, J. M.;Dobson, C. M.;Cremades, N. Structural characterization of toxic oligomers that are kinetically trapped during a-synuclein fibril formation. PROCEEDINGS OF THE NATIONAL ACADEMY OF SCIENCES OF THE UNITED STATES OF AMERICA. 2015. DOI: 10.1073/pnas.1421204112
  
  
• Horrocks M.H.; Tosatto L.; Dear A.J.; Garcia G.A.; Iljina M.; Cremades Casasin, Nunilo; Dalla Serra M.; Knowles T.P.; Dobson C.M.; Klenerman D. Fast flow microfluidics and single-molecule fluorescence for the rapid characteization of a-synuclein oligomers. ANALYTICAL CHEMISTRY. 2015. DOI: 10.1021/acs.analchem.5b01811
  
  
• Tóth, G.; Gardai, S.J.; Zago, W.; Bertoncini, C.W.; Cremades, N.; Roy, S.L.; Tambe, M.A.; Rochet, J.C.; Galvagnion, C.; Skibinski, G.; Finkbeiner, S.; Bova, M.; Regnstrom, K.; Chiou, S.S.; Johnston, J.; Callaway, K.; Anderson, J.P.; Jobling, M.F.; Buell, A.K.; Yednock, T.A.; Knowles, T.P.; Vendruscolo, M.; Christodoulou, J.; Dobson, C.M.; Schenk, D.; Mcconlogue, L. Targeting the intrinsically disordered structural ensemble of a-synuclein by small molecules as a potential therapeutic strategy for Parkinson's disease. PLOS ONE. 2014. DOI: 10.1371/journal.pone.0087133
  
  
• Aprile F.A.; Dhulesia A.; Stengel F.; Roodveldt C.; Benesch J.L.; Tortora P.; Robinson C.V.; Salvatella X.; Dobson C.M.; Cremades Casasin, Nunilo. Hsp70 oligomerization is mediated by an interaction between the interdomain linker and the substrate-binding domain. PLOS ONE. 2013. DOI: 10.1371/journal.pone.0067961
  
  
• Guilliams T.; El-Turk F.; Buell A.K.; O'day E.M.; Aprile F.A.; Esbjörner E.K.; Vendruscolo M.; Cremades Casasin, Nunilo; Pardon E.; Wyns L.; Welland M.E.; Steyaert J.; Christodoulou J.; Dobson C.M.; de Genst E. Nanobodies raised against monomeric a-synuclein distinguish between fibrils at different maturation stages. JOURNAL OF MOLECULAR BIOLOGY. 2013. DOI: 10.1016/j.jmb.2013.01.040
  
  
• Zambelli B.; Cremades Casasin, Nunilo (co-First Author); Neyroz P.; Turano P.; Uversky V.N; Ciurli S. Insights in the (un)structural organization of Bacillus pasteurii UreG, an intrinsically disordered GTPase enzyme. MOLECULAR BIOSYSTEMS. 2012. DOI: 10.1039/c1mb05227f
  
  
• Cremades Casasin, Nunilo; Cohen S.I.; Deas E.; Abramov A.Y.; Chen A.Y.; Orte A.; Sandal M.; Clarke R.W.; Dunne P.; Aprile F.A.; Bertoncini C.W.; Wood N.W.; Knowles T.P.J.; Dobson C.M.; Klenerman D. Direct observation of the interconversion of normal and toxic forms of alpha-synuclein. CELL. 2012. DOI: 10.1016/j.cell.2012.03.037
  
  
• Buell A.K.; Dhulesia A.; Mossuto M.F.; Cremades Casasin, Nunilo; Kumita J.R.; Dumoulin M.; Welland M.E.; Knowles T.P.J.; Salvatella X.; Dobson C.M. Population of nonnative states of lysozyme variants drives amyloid fibril formation. JOURNAL OF THE AMERICAN CHEMICAL SOCIETY. 2011. DOI: 10.1021/ja109620d
  
  
• de Genst E.J.; Guilliams T.; Wellens J.; O'day E.M.; Waudby C.A.; Meehan S.; Dumoulin M.; Hsu S.T.; Cremades Casasin, Nunilo; Verschueren K.H.; Pardon E.; Wyns L.; Steyaert J.; Christodoulou J.; Dobson C.M. Structure and properties of a complex of a-synuclein and a single-domain camelid antibody. JOURNAL OF MOLECULAR BIOLOGY. 2010. DOI: 10.1016/j.jmb.2010.07.001
  
  
• Dhulesia A.; Cremades Casasin, Nunilo; Kumita J.R.; Hsu S.T.; Mossuto M.F.; Dumoulin M.; Nietlispach D.; Akke M.; Salvatella X.; Dobson C.M. Local cooperativity in an amyloidogenic state of human lysozyme observed at atomic resolution. JOURNAL OF THE AMERICAN CHEMICAL SOCIETY. 2010. DOI: 10.1021/ja103524m
  
  
• Cremades, N.;Velazquez-Campoy, A.;Martinez-Julvez, M.;Neira, J. L.;Perez-Dorado, I.;Hermoso, J.;Jimenez, P.;Lanas, A.;Hoffman, P. S.;Sancho, J. Discovery of Specific Flavodoxin Inhibitors as Potential Therapeutic Agents Against Helicobacter Pylori Infection. ACS CHEMICAL BIOLOGY. 2009
  
  
• Lendel C.; Bertoncini C.W.; Cremades Casasin, Nunilo; Waudby C.A.; Vendruscolo M.; Dobson C.M.; Schenk D.; Christodoulou J.; Toth G. On the mechanism of nonspecific inhibitors of protein aggregation: dissecting the interactions of alpha-synuclein with Congo red and Lacmoid. BIOCHEMISTRY. 2009. DOI: 10.1021/bi901285x
  
  
• N. Cremades; J. Sancho. Molten Globule and Native State Ensemble of Helicobacter pylori Flavodoxin. Can crowding, osmolytes or cofactors stabilize the native conformation relative to the molten globule?. BIOPHYSICAL JOURNAL. 2008
  
  
• Cremades, N.; Sancho, J. Molten Globule and Native State Ensemble of Helicobacter pylori Flavodoxin: Can Crowding, Osmolytes or Cofactors Stabilize the Native Conformation Relative to the Molten Globule?. BIOPHYSICAL JOURNAL. 2008. DOI: 10.1529/biophysj.108.130153
  
  
• Pey, A. L.;Ying, M.;Cremades, N.;Velazquez-Campoy, A.;Scherer, T.;Thoeny, B.;Sancho, J.;Martinez, A. Identification of Pharmacological Chaperones as Potential Therapeutic Agents to Treat Phenylketonuria. JOURNAL OF CLINICAL INVESTIGATION. 2008
  
  
• Cremades, N.;Velazquez-Campoy,A.;Freire,E.;Sancho,J. The Flavodoxin from Helicobacter Pylori: Structural Determinants of Thermostability and FMN Cofactor Binding. BIOCHEMISTRY. 2008
  
  
• Cremades, Nunilo; Bueno, Marta; Neira, José Luis; Velázquez-Campoy, Adrián; Sancho, Javier. Conformational Stability ofHelicobacter pyloriFlavodoxin. JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY. 2008. DOI: 10.1074/jbc.M705677200
  
  
• Cremades, N.;Bueno,M.;Neira,J. L.;Velazquez-Campoy,A.;Sancho,J. Conformational Stability of Helicobacter Pylori Flavodoxin Fit to Function at pH 5. JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY. 2008
  
  
• Martinez-Julvez, M.;Cremades, N.;Bueno, M.;Perez-Dorado, I.;Maya, C.;Cuesta-Lopez, S.;Prada, D.;Falo, F.;Hermoso, J. A.;Sancho, J. Common Conformational Changes in Flavrodoxins Induced by FMN and Anion Binding: The Structure of Helicobacter Pylori Apoflavodoxin. PROTEINS-STRUCTURE FUNCTION AND BIOINFORMATICS. 2007
  
  
• Hoffman, P.S.; Sisson, G.; Croxen, M.A.; Welch, K.; Harman, W.D.; Cremades, N.; Morash, M.G. Antiparasitic drug nitazoxanide inhibits the pyruvate oxidoreductases of Helicobacter pylori, selected anaerobic bacteria and parasites, and Campylobacter jejuni. ANTIMICROBIAL AGENTS AND CHEMOTHERAPY. 2007. DOI: 10.1128/AAC.01159-06
  
  
• M. St. Maurice; N. Cremades; M. A. Croxen; G. Sisson; J. Sancho; P. S. Hoffman. Flavodoxin: Quinone Reductase (FqrB): A Redox Partner of Pyruvate: Ferredoxin Oxidoreductase that Reversibly Couples Pyruvate Oxidation to NADPH Production in Helicobacter pylori and Campylobacter jejuni. JOURNAL OF BACTERIOLOGY. 2007
  
  
• Bueno, Marta; Cremades ,Nunilo; Neira, Jose Luis; Sancho, Javier. Filling small, empty protein cavities: Structural and energetic consequences. JOURNAL OF MOLECULAR BIOLOGY. 2006. DOI: 10.1016/j.jmb.2006.02.060
  
  
• Cremades,N.;Sancho,J.;Freire,E. The native-state ensemble of proteins provides clues for folding, misfolding and function. TRENDS IN BIOCHEMICAL SCIENCES. 2006. DOI: 10.1016/j.tibs.2006.07.001
  
  
• Cremades, N.;Bueno, M.;Toja, M.;Sancho, J. Towards a New Therapeutic Target: Helicobacter Pylori Flavodoxin. BIOPHYSICAL CHEMISTRY. 2005. DOI: 10.1016/j.bpc.2004.12.045
  
  

Conference presentations

• Camino, J.D.;Sot, J.;de la Arada, I.;Arrondo, J.L.;Goni, F.M.;Cremades, N. Understanding the multiplicity of amyloid polymorphs and self -assembly pathways of a-Synuclein in Parkinson's disease. EUROPEAN BIOPHYSICS JOURNAL WITH BIOPHYSICS LETTERS. 2019
  
  
• Cremades, N. Understanding alpha-synuclein amyloid self -assembly and its associated toxicity. EUROPEAN BIOPHYSICS JOURNAL WITH BIOPHYSICS LETTERS. 2019
  
  
• Gracia, P.;Camino, J.;Cremades, N. Exploring novel concepts of a-synuclein amyloid aggregation with a combination of bulk and single -particle spectroscopy. EUROPEAN BIOPHYSICS JOURNAL WITH BIOPHYSICS LETTERS. 2019
  
  
• de la Fuente Herreruela, D.;Gracia, P.;Camino, J.D.;Carrodeguas, J.A.;Cremades, N. Assessment of a potential novel interaction between alpha-synuclein and p62. EUROPEAN BIOPHYSICS JOURNAL WITH BIOPHYSICS LETTERS. 2019
  
  

Scientific chapters

• Preparation of a-Synuclein Amyloid Assemblies for Toxicity Experiments. Chen, Serene W.; Cremades Casasin, Nunilo. AMYLOID POTEINS: METHODS AND PROTOCOLS, METHODS IN MOLECULAR BIOLOGY. 2018
  
  
• Estructuras tridimensionales: bases de datos y visualización. Bueno, Marta; Machicado, Claudia; Cremades Casasin, Nunilo; Sancho Javier. ESTRUCTURA DE PROTEÍNAS. 2003
  
  
• Marta Bueno, Claudia Machicado, Nunilo Cremades y Javier Sancho. Estructuras tridimensionales: bases de datos y visualización. ESTRUCTURA DE PROTEÍNAS. 2003
  
  

Projects

• HACIA EL DIAGNÓSTICO TEMPRANO DE LA ENFERMEDAD DE PARKINSON: DESARROLLO DE UN NUEVO MÉTODO DE DETECCIÓN DE LA ENFERMEDAD EN BIOFLUIDOS HUMANOS OBTENIDOS DE FORMA NO INVASIVA. 01/07/24 - 31/12/26
  
  
• NEURO-COOP / Cooperación Transfronteriza para la Investigación de Enfermedades Neurodegenerativas EFA031/01 Cofinanciado al 65% por la Unión Europea a través del Programa Interreg VI-A España-Francia-Andorra (POCTEFA 2021-2027). El objetivo del POCTEFA es reforzar la integración económica y social de la zona fronteriza España-Francia-Andorra. 01/03/24 - 28/02/27
  
  
• PID2022-136997NB-I00: Comprendiendo los procesos de separación de fases líquido-líquido y líquido-a-sólido en proteínas amiloidogénicas: Nuevos paradigmas en la enfermedad de Alzheimer y Parkinson. 01/09/23 - 31/08/26
  
  
• IVBM-4PAP / e Development of an In-Vivo Brillouin Microscope (with application to Protein Aggregation-based Pathologies) GA 101098989. 01/03/23 - 31/08/26
  
  
• B49_23R: NeuroBioSys - Molecular Neurobiology and Systems Biology. 01/01/23 - 31/12/25
  
  
• LMP17_21: Desarrollo y validación de ensayos de biomarcadores novedosos para la diagnóstico temprano y específico de la enfermedad de Parkinson. 18/09/21 - 30/09/23
  
  
• MOSBRI / Molecular Scale Biophysics Research Infrastructure (H2020-INFRAIA-2020-1). 01/07/21 - 31/10/25
  
  
• UZCUD2020-BIO-01: Caracterización de las primeras interacciones entre moléculas de alfa-sinucleína que llevan a la formación de agregados tóxicos involucrados en la enfermedad de Párkinson. 01/10/20 - 30/09/21
  
  
• B49_20D: Neuromol (Neurobiología Molecular). 01/01/20 - 31/12/22
  
  
• UZCUD2019-BIO-01: ESTUDIO DE LOS PRIMEROS CAMBIOS CONFORMACIONALES EN LA PROTEÍNA ALFA-SINUCLEÍNA IMPLICADOS EN LA ENFERMEDAD DE PARKINSON. 01/10/19 - 30/09/20
  
  
• PGC2018-096335-B-I00: INVESTIGANDO LA AGREGACIÓN AMILOIDE DE ALFA-SINUCLEINA EN LA CÉLULA: DE LA BIOFÍSICA DE MOLÉCULA ÚNICA EN TUBOS DE ENSAYO CITOMIMÉTICO A ÓRGANOS EN CHIPS. 01/01/19 - 31/12/22
  
  
• GRUPO DE REFERENCIA PROTEIN TARGETS AND BIOACTIVE COMPOUNDS (PROTBIOCOMS). 01/01/17 - 31/12/19
  
  
• Defining alpha-synuclein conformers responsible for PD phenotypes in mice. 01/05/16 - 30/08/18
  
  
• BFU2015-64119-P: BASES MOLECULARES Y DETERMINANTES ESTRUCTURALES DE TOXICIDAD CELULAR DE LA AGREGACIÓN AMILOIDE EN LA ENFERMEDAD DE PARKINSON. 01/01/16 - 31/12/19
  
  
• GRUPO CONSOLIDADO B89 PROTEIN TARGET. 01/01/16 - 31/12/16
  
  
• JIUZ-2015-BIO-03: BASES MOLECULARES DE LA AGREGACIÓN AMILOIDE DE ALFA-SINUCLEÍNA INVOLUCRADA EN LA ENFERMEDAD DE PARKINSON. 01/01/16 - 31/12/16
  
  
• UNZA15-EE-2922: EQUIPO DE FLUORESCENCIA DE PARTÍCULA ÚNICA PARA EL ESTUDIO DE BIOMOLÉCULAS. 01/01/16 - 31/12/18
  
  
• GRUPO CONSOLIDADO B89 PROTEIN TARGETS. 01/01/15 - 31/12/15
  
  
• AYUDA ADICIONAL RAMON Y CAJAL RYC-2012-12068. 01/12/14 - 17/08/19
  
  
• Molecular basis of amyloid-mediated toxicity in Parkinson’s disease. 01/01/14 - 31/12/18
  
  
• Returning Carer Scheme Award. 01/01/14 - 31/12/14
  
  
• BFU2007-61476/BMC PRINCIPIOS DE ESTABILIDAD CONFORMACIÓNAL DE PROTEÍNAS, ANÁLISIS ESTRUCTURAL Y ENERGÉTICO DE CONFORMACIONES NO NATIVAS E IDENTIFICACIÓN DE LIGANDOS BIOACTIVOS. 01/10/07 - 31/12/10
  
  
• PM076/2006. DESARROLLO Y OPTIMIZACIÓN DE NUEVOS INHIBIDORES PRECLÍNICOS CONTRA HELICOBACTER PYLORI: UNA APROXIMACIÓN MULTIDISCIPLINAR. 01/10/06 - 30/09/08
  
  
• GRUPO EXCELENTE DGA B18 BIOLOGIA ESTRUCTURAL. 01/01/05 - 31/12/07
  
  
• BFU2004-01411. PRINCIPIOS DE ESTABILIDAD CONFORMACIONAL Y ESTABILIZACIÓN DE PROTEINAS SENCILLAS Y MODERADAMENTE COMPLEJAS. 13/12/04 - 12/12/07
  
  
• ESTANCIAS IBERCAJA 2002. ESTANCIA EN LA UNIVERSIDAD JOHNS HOPKINS (USA). 18/07/03 - 31/12/03
  
  

Contracts

• RYM2023-CIE-03: Mantenimiento del Microscopio de Fluorescencia DMI6000B. 01/01/23 - 30/11/23
  
  
• ANÁLISIS DE LA ACTIVIDAD Y DE LA IDENTIDAD QUÍMICA DE DISTINTAS MUESTRAS DE BUSERELINA. 10/12/15 - 15/02/16
  
  
• BIFI. 01/11/15 - 31/10/25
  
  
• PROTEIN TARGETS. 01/11/15 - 31/10/25
  
  
• Neuromol (Neurobiología Molecular) (Retorno UZ). 20/12/07 - 31/12/25
  
  

PhD supervision

• Desarrollo de modelos celulares y condiciones citomiméticas para el estudio de la agregación amiloide de alfa-sinucleína asociada a la enfermedad de Parkinson. Universidad de Zaragoza. Sobresaliente cum laude. 17/04/24
  
  
• Novel fluorescence-based tools and applications for characterizing emerging pathways of α-synuclein amyloid aggregation, disaggregation and inhibition. Universidad de Zaragoza. Sobresaliente cum laude. 07/10/22
  
  
• Novel fluorescence-based tools and applications for characterizing emerging pathways of alpha-synuclein amyloid aggregation, disaggregation and inhibition. Universidad de Zaragoza. Sobresaliente cum laude. 07/10/22
  
  
• Caracterización de los mecanismos y factores clave en la nucleación primaria de α-sinucleína asociada a la agregación amiloide en la enfermedad de Parkinson. Universidad de Zaragoza. Sobresaliente cum laude. 11/06/21
  
  
• Desarrollo y validación de un método de diagnóstico temprano para la enfermedad de Parkinson. Universidad de Zaragoza. In progress.
  
  
• Caracterización de la agregación amiloide de alfa-sinucleína: hacia el desarrollo de biomarcadores de diagnóstico temprano específicos de la enfermedad de Parkinson. Universidad de Zaragoza. en progresso.
  
  
• Desarrollo de organoides como modelos celulares complejos para estudiar la agregación amiloide en la enfermedad de Parkinson. Universidad de Zaragoza. en desarrollo.
  
  

Supervision of final year projects

• Estudio in vitro de los factores que desencadenan la agregación amiloide en la enfermedad. Universidad de Zaragoza. Sobresaliente. 01/06/18
  
  
• Desarrollo de metodologías de fluorescencia de partícula única para el estudio de la agregación amiloide de proteinas involucradas en el desarrollo de enfermedades neurodegenerativas. Universidad de Zaragoza. Notable. 01/06/18
  
  

Supervision of undergraduate dissertations

• Estudio de la agregación amiloide de alfa-sinucleína por transformación líquído-sólido de gotas de proteína generadas por separación de fases. Universidad de Zaragoza. Notable. 22/09/21
  
  
• Caracterización de los factores y primeros eventos de malplegamiento en la agregación amiloide de alfa-sinucleína. Universidad de Zaragoza. Matrícula de honor. 20/07/20
  
  
• Desarrollo de metodologías de fluorescencia de partícula única para el estudio de la agregación amiloide de proteínas involucradas en el desarrollo de enfermedades neurodegenerativas. Universidad de Zaragoza. Notable. 01/10/18
  
  
• Estudio in vitro de los factores que desencadenan la agregación amiloide en la enfermedad de Parkinson. Universidad de Zaragoza. Sobresaliente. 27/09/18
  
  

Supervision of master's theses

• Análisis de la irisina, una proteína inducida por el ejercicio físico, como inhibidor de la agregación amiloide de alfa-sinucleína asociada a la enfermedad de Parkinson. Universidad de Zaragoza. Sobresaliente. 19/09/24
  
  
• Comprendiendo los procesos de separación de fases de proteínas en autofagia y su posible papel en enfermedades neurodegenerativas. Universidad de Zaragoza. Matrícula de honor. 14/02/24
  
  
• Explorando posibles nuevas disfunciones de alfa-sinucleína en el núcleo relacionadas con patologías como la enfermedad de Parkinson. Universidad de Zaragoza. Sobresaliente. 18/07/23
  
  
• Cross-talk between alpha-synuclein and Tau in liquid-liquid phase separation. Universidad de Zaragoza. Matrícula de honor. 12/07/21
  
  
• Interacción entre alfa-sinucleína y tau en modelos celulares de la enfermedad de Parkinson. Universidad de Zaragoza. Sobresaliente. 18/12/20
  
  
• Desarrollo de estrategias para la inhibición de la agregación amiloide de alfa-sinucleína y la estabilización de nuevos agregados intermedios como posibles biomarcadores para el diagnóstico de la enfermedad de Parkinson. Universidad de Zaragoza. Notable. 21/02/20
  
  
• Study of the structure-propensities of the alpha-synuclein sequence. Universidad de Zaragoza. Sobresaliente. 10/07/19
  
  
• Structural information about alpha-synuclein species from antibody reactivity. Universidad de Cambridge (Reino Unido). Notable. 24/04/13
  
  

Patents

• EP20382658. Inhibitors of alpha-synuclein aggregation and uses thereof. GRACIA GONZÁLEZ, PABLO JOSÉ - CREMADES CASASIN, NUNILO - VENTURA, SALVADOR - PALLARÉS GOITIZ, IRANTZU - SANTOS SUÁREZ, JAIME. 2020
  
  
• PCT/ES2014/070011. DERIVADOS DE BENZO[C][1,2,5]OXADIAZOL PARA EL TRATAMIENTO DE ENFERMEDADES CAUSADAS POR HELICOBAcTER. SANCHO SANZ, JAVIER 48 % (U.Z.) - VELÁZQUEZ CAMPOY, ADRIÁN 10% (5% U.Z. 5% ARAID) - CREMADES CASASÍN, NUNILO 10% (U.Z.) - ALIAS NIÑO, MIRIAN 10% (U.Z.) - GALANO FRUTOS, JUAN JOSÉ 10% (U.Z.) - TOUATI. 2014
  
  
• PCT/ES2014/070011. DERIVADOS DE BENZO[C][1,2,5]OXADIAZOL PARA EL TRATAMIENTO DE ENFERMEDADES CAUSADAS POR HELICOBAcTER. SANCHO SANZ, JAVIER 48 % (U.Z.) - VELÁZQUEZ CAMPOY, ADRIÁN 10% (5% U.Z. 5% ARAID) - CREMADES CASASÍN, NUNILO 10% (U.Z.) - ALIAS NIÑO, MIRIAN 10% (U.Z.) - GALANO FRUTOS, JUAN JOSÉ 10% - TOUATI, ELIETTE 10% (INSTITUTO PASTEUR) - MICHEL, VALÉRIE 2% (INSTITUTO PASTEUR). 2014
  
  
• PCT/ES2014/070011. DERIVADOS DE BENZO[C][1,2,5]OXADIAZOL PARA EL TRATAMIENTO DE ENFERMEDADES CAUSADAS POR HELICOBACTER. SANCHO SANZ, JAVIER - VELÁZQUEZ CAMPOY, ADRIÁN - CREMADES CASASIN, NUNILO - ALÍAS NIÑO, MIRIAM - GALANO FRUTOS, JUAN JOSÉ - TOUATI, ELIETTE - MICHEL, VALERIE - VELÁZQUEZ CAMPOY, ADRIÁN. 2014
  
  
• PCT/EP08/005294 - WO2009/000552. COMPOSITIONS FOR TREATMENT OF HYPERPHENYLALANINEMIA. CREMADES CASAÍN. NUNILO. 2008
  
  
• P200700566 - PCT/ES08/000093. USO DE COMPUESTOS COMO INHIBIDORES DE LA FLAVODOXINA DE HELICOBACTER. CREMADES CASASÍN. NUNILO. 2007
  
  
• P200700566. USO DE COMPUESTOS COMO INHIBIDORES DE LA FLAVODOXINA DE HELICOBACTER. SANCHO SANZ, JAVIER - VELÁZQUEZ CAMPOY, ADRIÁN - CREMADES CASASIN, NUNILO. 2007
  
  
• P200700645 - PCT/ES08/000098. COMPOSICIÓN PARA EL TRATAMIENTO DE ENFERMEDADES INFECCIOSAS. CREMADES CASASÍN. NUNILO. 2007
  
  
• P200700645. COMPOSICIÓN PARA EL TRATAMIENTO DE ENFERMEDADES INFECCIOSAS. SANCHO SANZ, JAVIER - VELÁZQUEZ CAMPOY, ADRIÁN - CREMADES CASASIN, NUNILO. 2007
  
  
• P200700646 - PCT/ES08/000097. COMPOSICIÓN PARA EL TRATAMIENTO DE ENFERMEDADES INFECCIOSAS CAUSADAS POR HELICOBACTER. CREMADES CASASÍN. NUNILO. 2007
  
  
• P200700646. COMPOSICIÓN PARA EL TRATAMIENTO DE ENFERMEDADES INFECCIOSAS CAUSADAS POR HELICOBACTER. SANCHO SANZ, JAVIER - VELÁZQUEZ CAMPOY, ADRIÁN - CREMADES CASASIN, NUNILO. 2007
  
  
• P200700647 - PCT/ES08/000099. USO DE COMPUESTOS PARA EL TRATAMIENTO DE ENFERMEDADES INFECCIOSAS CAUSADAS POR HELICOBACTER PYLORI. CREMADES CASASÍN. NUNILO. 2007
  
  
• P200700647. USO DE COMPUESTOS PARA EL TRATAMIENTO DE ENFERMEDADES INFECCIOSAS CAUSADAS POR HELICOBACTER PYLORI. SANCHO SANZ, JAVIER - VELÁZQUEZ CAMPOY, ADRIÁN - CREMADES CASASIN, NUNILO. 2007
  
  
• PCT/EP08/005294. COMPOSITIONS FOR TREATMENT OF HYPERPHENYLALANINEMIA. SANCHO SANZ, JAVIER - VELÁZQUEZ CAMPOY, ADRIÁN - CREMADES CASASIN, NUNILO - MARTÍNEZ RUIZ, AURORA - PEY RODRÍGUEZ, ÁNGEL - YING, MING. 2007
  
  

Previous research

• Royal Society Fellow (Investigador Principal). Universidad de Cambridge. 01/01/14 - 30/11/14
  
  
• Investigador Post-doctoral. Universidad de Cambridge. 01/04/11 - 01/01/14
  
  
• Long-term Human Frontiers Science Program (HFSP) Fellow (Investigador Post-doctoral). Universidad de Cambridge. 01/04/09 - 01/04/11
  
  
• Investigador Post-doctoral. Universidad de Cambridge. 01/04/08 - 01/04/09
  
  
• Investigador Pre-doctoral. Universidad de Zaragoza. 01/01/07 - 31/12/07
  
  
• Becario pre-doctoral FPU del Ministerio español de Educación y Ciencia. Universidad de Zaragoza. 01/01/03 - 01/01/07
  
  

Participation in conferences

• 5th Düsseldorf-Jülich Symposium on Neurodegenerative Diseases. Participativo - Ponencia oral (comunicación oral). The cross-seeding of a-Synuclein over tau aggregates as a potential biomolecular mechanism underlying the misfolding and amyloid aggregation of alpha-Synuclein. Düsseldorf, Germany. 04/12/23
  
  
• FEBS IUBMB enable conference 2023 The emerging challenge - environmental impacts on human Participativo - Ponencia oral (comunicación oral). Structural insights into a-synuclein and tau hetero-aggregates: Cross-seeding as a potential mechanism underlying alpha-synuclein amyloid spreading. Köln, Germany. 23/11/23
  
  
• 45th Congress of the Spanish Society for Biochemistry and Molecular Biology. Participativo - Póster. Understanding the structural landscape of alpha-synuclein amyloid aggregation. Zaragoza. 05/07/23
  
  
• XI National Conference BIFI 2023. Participativo - Póster. Effects of CsgA Curli protein expression in mammalian cells. Zaragoza. 26/01/23
  
  
• 8th International Iberian Biophysics Congress. Participativo - Ponencia invitada/ Keynote. Molecular determinants for the disease-related liquid-to-solid transition of alpha-synuclein and Tau heterotypic coacervates. Bilbao. 20/06/22
  
  
• 6. Ulm Meeting – Biophysics of Amyloid Formation. Participativo - Ponencia invitada/ Keynote. Heterogeneous vs homogeneous nucleation in alpha-synuclein amyloid formation. virtual. 22/02/22
  
  
• 18th one-day symposium of the Belgian Biophysical Society: Protein (Mis)Folding & Assembly. Participativo - Ponencia invitada/ Keynote. ultiplicity of primary nucleation mechanisms in a-synuclein amyloid formation. Liege. 03/09/21
  
  
• X National Conference BIFI 2021. Participativo - Ponencia invitada/ Keynote. Pathological protein self-assembly mechanisms and single-molecule experimental tools for their study. Zaragoza. 03/02/21
  
  
• X National Conference BIFI 2021. Organizativo - Comité científico y organizador. Zaragoza. 03/02/21
  
  
• Joint 12th EBSA-10th ICBP-IUPAP Biophysics Congress 2019. Participativo - Ponencia invitada/ Keynote. Understanding alpha-synuclein amyloid self-assembly and its associated toxicity. Madrid. 20/07/19
  
  
• IX National Conference BIFI 2019. Participativo - Plenaria. Understanding Amyloid Aggregation and its Associated Toxicity in Parkinson´s Disease. Zaragoza. 30/01/19
  
  
• Centre for Misfolding Diseases International Conference 2018. Participativo - Ponencia invitada/ Keynote. Understanding alpha-synuclein amyloid aggregation and toxicity. Taormina. 24/01/18
  
  
• XIV International SBE Congress. Participativo - Ponencia oral (comunicación oral). Understanding protein misfolding and amyloid fibril formation. Granada. 11/06/15
  
  
• VII National Conference BIFI2015. Participativo - Ponencia invitada/ Keynote. Protein Intrinsic Disorder in Cellular Funcion and Disease. Zaragoza. 04/02/15
  
  
• FEBS IUBMB enable conference 2023 The emerging challenge - environmental impacts on human health. Participativo - Ponencia oral (comunicación oral). Structural insights into a-synuclein and tau hetero-aggregates: Cross-seeding as a potential mechanism underlying alpha-synuclein amyloid spreading. Köln, Germany. 11/09/14
  
  
• MicroRNAs and Single Molecule Biology Europe-2012-Meeting. Participativo - Ponencia invitada/ Keynote. Single Molecule Fluorescence & Imaging studies to characterize the surface of live cells. Cambridge. 01/11/12
  
  
• International Conference BIFI 2012: “Protein Targets: Discovery of Bioactive Compounds. Participativo - Ponencia oral (comunicación oral). Direct observation of the interconversion of normal and pathogenic forms of alpha-synuclein: implications for therapeutic development in Parkinson's disease. Zaragoza. 02/02/12
  
  
• 8th EBSA European Biophysics Congress. Participativo - Ponencia oral (comunicación oral). Direct observation of the interconversion of normal and pathogenic forms of alpha-synuclein. Budapest. 23/08/11
  
  
• XI Congreso de la Sociedad de Biofísica de España. Participativo - Ponencia oral (comunicación oral). Caracterización de los procesos microscópicos determinantes en la formación de fibras amiloides. Murcia. 01/06/11
  
  

Research stays

• Universidad de Cambridge. Cambridge. Reino Unido. 01/04/08 - 31/12/13
  
  
• Universidad de Virginia Charlottesville. Estados Unidos de América. 01/10/05 - 31/12/05
  
  
• Johns Hopkins University. Baltimore. Estados Unidos de América. 01/05/03 - 31/07/03
  
  

Committees

• 25 Evaluaciones para la Agencia Estatal de Investigación. Ministerio de Ciencia e Innovación. 01/01/15 - 31/12/20
  
  

Other merits

• Premio Enrique Perez Payá SBE-40 2020. Premio al mejor investigador en biofísica a nivel nacional menor de 40 años otorgado por la Sociedad de Biofísica de España. 01/06/20
  
  
• Premio Aragonesa del Año en Ciencia y Tecnología 2019 otorgado por el Periódico de Aragón. 08/05/19
  
  
• Concesión de una Royal Society Dorothy Hodgkin Career Development Award. Concesión de una de las 5 awards que se conceden al año a investigadores jóvenes que trabajan en el Reino Unido con una trayectoria científica brillante para que establezcan su grupo de forma independiente. 02/10/13
  
  
• Concesión de una beca post-doctoral Marie-Curie Intra European (European Commission). Beca concedida en 2008 pero no disfrutada. 19/12/08
  
  
• Concesión de una beca post-doctoral para estancias en el extranjero del Ministerio español de Ciencia e Innovación (Programa del 2008) Beca concedida en el 2008 pero no disfrutada. 20/11/08
  
  
• Concesión de una beca post-doctoral Long-term Human Frontiers Science Program (HFSP). Beca post-doctoral internacional de 3 años de duración altamente prestigiosa y competitiva. 01/04/08
  
  

UNIZAR teaching of the last six courses

• Biostatistics & bioinformatics. Máster Universitario en Biofísica y Biotecnología Cuantitativa / Master in Biophysics and Quantitative Biotechnology. From the 2022-23 course to the 2024-25 course
  
  
• Introduction to structural, molecular and cell biology. Máster Universitario en Biofísica y Biotecnología Cuantitativa / Master in Biophysics and Quantitative Biotechnology. From the 2022-23 course to the 2024-25 course
  
  
• Cell and organism biotechnology: experimental methodology. Máster Universitario en Biofísica y Biotecnología Cuantitativa / Master in Biophysics and Quantitative Biotechnology. From the 2022-23 course to the 2024-25 course
  
  
• Medicinal chemistry. Máster Universitario en Biofísica y Biotecnología Cuantitativa / Master in Biophysics and Quantitative Biotechnology. From the 2022-23 course to the 2024-25 course
  
  
• Molecular biotechnology: instrumental techniques. Máster Universitario en Biofísica y Biotecnología Cuantitativa / Master in Biophysics and Quantitative Biotechnology. From the 2021-22 course to the 2024-25 course
  
  
• Biophysics. Degree in Biotechnology. From the 2019-20 course to the 2024-25 course
  
  
• Human biochemistry. Degree in Medicine. During academic year 2023-24
  
  
• Master project. Máster Universitario en Biofísica y Biotecnología Cuantitativa / Master in Biophysics and Quantitative Biotechnology. During academic year 2023-24
  
  
• Master's dissertation. Master's in Molecular and Cellular Biology. During academic year 2023-24
  
  
• Bioinformatics. Degree in Biotechnology. During academic year 2022-23
  
  
• Biology and biochemistry. Degree in Veterinary Science. During academic year 2022-23
  
  
• Macromolecules structure. Degree in Biotechnology. During academic year 2022-23
  
  
• Advanced methods in biophysics. Master's in Molecular and Cellular Biology. During academic year 2020-21
  
  
• Bioactive molecules: identification, design & development. Master's in Quantitative Biotechnology. From the 2019-20 course to the 2020-21 course
  
  
• Molecular biotechnology: instrumental techniques. Master's in Quantitative Biotechnology. From the 2019-20 course to the 2020-21 course
  
  
• Macromolecules structure. Degree in Biotechnology. During academic year 2019-20